人们发现结合在酶上的氧化苯乙烯异构酶（SOI, styrene oxide isomerase）具有催化Meinwald重排反应的能力。但是，人们对于该反应机理的结构机理仍并不了解。
有鉴于此，瑞士保罗谢勒研究所李晓丹、Richard A. Kammerer、Volodymyr M. Korkhov、新加坡国立大学李智等报道通过冷冻电子显微镜分别在含有苯甲胺抑制剂和不含有苯甲胺抑制剂的情况表征结合在抗体上SOI的结构，通过ESR、功能测定、生物物理方法、对接实验等得到机理。

主要内容

（1）

表征发现铁血红素b通过H58结合在三聚体酶的界面，Fe(III)结合通过Lewis酸与分子的氧原子结合。Y103、N64、疏水口袋结构分别用于结合氧原子和芳基官能团，通过这种结合方式能够解释SOI具有较高位点选择性和立体选择性的原因。

（2）

这项研究有助于拓展环氧化反应物的兼容，而且能够调整和发展新型Fe催化反应的机理和过程。

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Khanppnavar, B., Choo, J.P.S., Hagedoorn, PL. et al. Structural basis of the Meinwald rearrangement catalysed by styrene oxide isomerase. Nat. Chem. (2024).

DOI: 10.1038/s41557-024-01523-y

https://www.nature.com/articles/s41557-024-01523-y