重组酶因其多样化的功能和特异性而受到关注，并且通常是生物催化中更环保的替代品。这种情况使得从宿主细胞和其他杂质中纯化重组酶变得至关重要。主要目标是分离感兴趣的纯酶并确保其在环境条件下的稳定性。共价有机框架(COF)以其良好的有序结构和渗透性而闻名，为纯化组氨酸标签(His标签)酶提供了一种有前途的方法。此外，将酶固定在COF中代表了多相生物催化领域的一个不断发展的领域。
在这项研究中，印度科学教育研究所Satyadip Paul，Supratim Datta，Rahul Banerjee开发了一种基于流的技术，利用注入镍的共价有机框架(Ni-TpBpyCOF)来结合两个不同的过程：同时纯化His标记的酶和酶的固定化。
文章要点
1）研究工作主要集中于纯化三种组标记酶β-葡萄糖苷酶、纤维二糖水解酶和内切葡聚糖酶以及两种不同分子量的蛋白质，即绿色荧光蛋白(27kDa)和BGRho(88kDa)。
2）研究人员采用Ni-TpBpy作为列矩阵来展示我们系统的多功能性。此外，成功获得了固定有酶的Ni-TpBpyCOF，它可以作为对硝基苯基-β-D-吡喃葡萄糖苷和羧甲基纤维素水解的非均相催化剂。这些固定化酶表现出与游离酶相当的催化活性，并具有可回收性和在环境条件下长期（60至90天）稳定性增强的优点。这与游离酶形成鲜明对比，游离酶不能随着时间的推移有效地保持其活性。
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Satyadip Paul, et al, Covalent Organic Frameworks for the Purification of Recombinant Enzymes and Heterogeneous Biocatalysis, J. Am. Chem. Soc., 2023
DOI: 10.1021/jacs.3c11169
https://doi.org/10.1021/jacs.3c11169
