人们经常使用级联Diels-Alder反应构筑复杂有机分子的多环结构，但是Diels-Alderase酶通常只催化一步环加成反应的现象不同，能够催化多步Diels-Alder反应的Diels-Alderase酶非常少见。

有鉴于此，中国医学科学院北京协和医学院胡友财、中国科学院深圳先进技术研究院周佳海、加州大学洛杉矶分校K. N. Houk等报道两种Ca离子糖基化酶（calcium-ion-dependent glycosylated enzymes），EupfF和PycR1，在生物催化合成双曲酮倍半萜（bistropolone-sesquiterpene）的分子间Diels-Alder反应中能够相互独立的按照次序分别催化。

主要内容

（1）

通过分析反应与酶的共结晶结构，同时使用理论计算和突变研究，得到DAase酶的催化和立体选择性机理，发现这些酶通过与各种N-聚糖（N-glycan）结合为糖蛋白类的方式隐藏。N-聚糖的N211部分具有显著的Ca离子亲和性，从而能够调控反应的空腔，加快底物的级联[4+2]环加成反应。

（2）

通过Ca离子和N-聚糖的协同作用，酶催化位点能够促进复杂的级联催化反应，本文研究有助于深入理解蛋白的结构演化，促进人工设计生物催化剂。

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Jiawang Liu, Jiayan Lu, Chen Zhang, Qingyang Zhou, Cooper S. Jamieson, Changhui Shang, K. N. Houk, Jiahai Zhou & Youcai Hu, Tandem intermolecular [4 + 2] cycloadditions are catalysed by glycosylated enzymes for natural product biosynthesis, Nature Chem 2023

DOI: 10.1038/s41557-023-01260-8

https://www.nature.com/articles/s41557-023-01260-8