蛋白质液-液相分离可导致疾病相关淀粉样原纤维的形成，然而单体蛋白质转化为相分离液滴和相分离液滴转化为原纤维的机制仍然不甚清楚。近日，来自丹麦技术大学生物技术与生物医学系的Alexander K. Buell等人通过使用质谱法，证实了帕金森病相关蛋白α-突触核蛋白可以在生理相关的亚饱和浓度下形成动态纳米级簇。

文章要点：

1) 该研究发现，纳米团簇在本体溶液中成核，并在老化时促进稀相单体的淀粉样原纤维形成，它们的形成是瞬间的，即使在宏观组件仅在几天后出现的条件下也是如此，纳米团簇的缓慢生长可归因于动力学屏障，可能是由于α-突触核蛋白带电C末端的界面效应；

2) 此外，研究还表明，α-突触核蛋白相分离发生在比迄今为止报道的更宽的溶液条件范围内，并且，他们将质量光度法确立为检测和量化相分离的纳米级前体的一种有前途的方法，研究也通过探测非淀粉样蛋白Ddx4n1的纳米簇的存在证实了其普适性。

参考资料：

Ray, S., Mason, T.O., Boyens-Thiele, L. et al. Mass photometric detection and quantification of nanoscale α-synuclein phase separation. Nat. Chem. (2023).

10.1038/s41557-023-01244-8

https://doi.org/10.1038/s41557-023-01244-8