了解钼固氮酶（FeMo-co）催化辅因子中的化学键是构建生物固氮机制的基础。近日，麻省理工学院Daniel L. M. Suess通过位点选择性⁵⁷Fe标记连接固氮酶铁钼辅因子的几何和电子结构

本文要点：

1)虽然基于⁵⁷Fe的光谱数据虽然信息丰富，但再结合所有七个Fe位点的响应，使其无法将单个光谱响应映射到三维结构中的特定位点上。作者通过将⁵⁷Fe并入FeMo-co的单位点来解决这一挑战。静止状态的光谱分析取决于末端Fe1位点的局部电子结构，包括其氧化状态和自旋取向，进而取决于整个簇的自旋耦合结构。

2) 此外，作者对氧化的静止状态和固氮的第一中间体进行表征。而与静止状态相比，该工作为FeMo-co的氧化还原化学提供了分子水平的见解，并且位点选择性同位素编辑有助于深入了解生物固氮机制。

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Edward D. Badding et.al Connecting the geometric and electronic structures of the nitrogenase iron–molybdenum cofactor through site-selective ⁵⁷Fe labelling Nature Chemistry 2023

DOI: 10.1038/s41557-023-01154-9

https://doi.org/10.1038/s41557-023-01154-9